Résumé:
Le lysozyme est une enzyme capable de détruire la paroi bactérienne. Cette lyse est beaucoup plus efficace sur les bactéries à Gram+ alors que celles à Gram- nécessitent un traitement préalable à l’acide ou à l’EDTA. L’objectif de notre étude est d’extraire d’une part le lysozyme présent dans le blanc d’œuf par précipitation avec de l’éthanol à 20% et à 40 %, d’apprécier l’extraction grâce à une électrophorèse verticale, et d’autre part d’effectuer sa quantification par la méthode de Bradford et enfin de tester son activité antibactérienne sur des souches pathogènes ; à savoir Staphylococcus A. et Escherichia C. La proportion de lysozyme présente dans le culot de l'échantillon extrait avec de l’éthanol à 40% est la plus élevée. La concentration protéique mesurée est de 1,31g/l. L’électrophorèse a révélé pour sa part la présence du lysozyme ; mais aussi d’autres protéines telles que le Conalbumine et l’ovalbumine. Cette étude a révélé la présence en quantité importante du lysozyme dans le blanc d’œuf. Néanmoins, l'extraction avec de l’éthanol à 40% a été plus efficace puisqu’elle nous a permis d’observer une quantité de lysozyme plus élevée. Le test de l’activité antibactérienne du lysozyme est réalisé sur gélose Muller Hinton par la méthode de diffusion en puit et par turbidimétrie. Ces expériences ont montrés d’une part, une sensibilité remarquable de S. aureus vis à vis du lysozyme alors qu’E. coli a affiché une résistance à cette protéine. Aussi, il faut noter que le pourcentage turbidimétrique le plus élevé a été observé avec le lysozyme précipité à 40% d’éthanol soit 98%. Le temps d'incubation nécessaire pour l'inhibition de 92% des souches traités avec le lysozyme du blanc d'œuf est estimé à 30mn.
